A insulina é um hormônio polipeptídico de cadeia dupla (α, β) secretado pelas células β das ilhotas no pâncreas. Consiste em 51 aminoácidos, dos quais a cadeia α contém 21 aminoácidos e a cadeia β contém 30 aminoácidos. As duas cadeias são conectadas por dois pares de ligações dissulfeto, e a própria cadeia α também contém um par de ligações dissulfeto. O processo de secreção da insulina é: o terminal amino da pré-pró-insulina carrega um peptídeo sinal de 23-30 aminoácidos. Este peptídeo sinal pode transferir a pré-pró-insulina para o retículo endoplasmático e, em seguida, é imediatamente cortado para liberar a pró-insulina. A pró-insulina é composta de cadeia β de insulina, peptídeo C e cadeia α. A pró-insulina liberada é imediatamente transferida para o aparelho de Golgi, onde é empacotada e convertida em insulina, e é liberada no sangue junto com o peptídeo C. A insulina é o único hormônio proteico conhecido no corpo que pode reduzir o açúcar no sangue. Ela não é apenas responsável por regular a captação, utilização e armazenamento de glicose, aminoácidos e ácidos graxos pelas células, mas também inibe a degradação de glicogênio, proteína e gordura.

Este produto é uma sequência completa de insulina humana expressa em E. coli. O peso molecular é de aproximadamente 5800 Da. A estrutura é a mesma da insulina humana derivada naturalmente. É comumente usada como um componente auxiliar em cultura de células. A concentração comum é de 1~10 μg/mL.

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