Beschreibung
Der Migration Inhibitory Factor (MIF) ist ein sezerniertes Protein ohne spaltbare Signalsequenz und wird über einen speziellen, nicht klassischen Weg sezerniert. Es wird von Makrophagen nach Stimulation durch bakterielle Lipopolysaccharide (LPS) oder durch M. tuberculosis-Antigene sezerniert. MIF besteht aus zwei α-Helices und sechs β-Strängen, von denen vier ein β-Faltblatt bilden. Die beiden verbleibenden β-Stränge interagieren mit anderen MIF-Molekülen und bilden ein Trimer. Struktur-Funktions-Studien legen nahe, dass MIF bifunktional ist und eine getrennte Topologie aufweist. Die N- und C-Termini vermitteln (theoretisch) die Enzymaktivität. Phenylpyruvat-Tautomerase-Aktivität (Enol-zu-Keto) wurde nachgewiesen und ist abhängig von Pro an Position 1. Es wurde auch vermutet, dass die Aminosäuren 50-65 (aa) Thiol-Protein-Oxidoreduktase-Aktivität enthalten. MIF hat eine proinflammatorische Zytokinaktivität, die um (aa) 49 - 65 zentriert ist. Auf Fibroblasten induziert MIF die Expression von IL-1, IL-8 und MMP; auf Makrophagen stimuliert MIF die NO-Produktion und die TNF-α-Freisetzung nach IFN-γ-Aktivierung. MIF wirkt offenbar über CD74 und CD44, wahrscheinlich in irgendeiner Form einer trimeren Interaktion. Menschliches MIF ist auf Mauszellen aktiv. Menschliches MIF ist zu 90 %, 94 %, 95 % und 90 % aa identisch mit MIF von Mäusen, Rindern, Schweinen und Ratten.
Produkteigenschaften
| Synonyme | GIF-Protein, menschlich; GLIF-Protein, menschlich; MMIF-Protein, menschlich |
| Beitritt | P14174 |
| GeneID | 4282 |
| Quelle | Aus E.coli stammendes menschliches Makrophagenmigrations-Inhibitor-Faktor-Protein, Met-Ala115 |
| Molekulargewicht | Ungefähr 12,5 kDa. |
| AA-Sequenz | MPMFIVNTNVPRASVPDGFLSELTQQLAQATGKPPQYIAVHVVPDQLMAFGGSSEPCALCSLHSIGKIGGAQNRSYSKLLCGLLAERLRISPDRVYINYYDMNAANVGWNNSTFA |
| Etikett | NEINnein |
| Aussehen | Sterilgefiltertes, weißes, gefriergetrocknetes Pulver. |
| Reinheit | > 97 % laut SDS-PAGE- und HPLC-Analysen. |
| Biologische Aktivität | Volle biologische Aktivität im Vergleich zum Standard. Die spezifische Aktivität wird durch die Bindung von rhCD74 in einem funktionellen ELISA bestimmt. |
| Endotoxin | < 1.0 EU pro 1μg Die Protein von Die LAL-Methode. |
| Formulierung | Gefriergetrocknet aus einer 0,2 µm gefilterten konzentrierten Lösung in PBS, pH 7,4. |
| Rekonstitution | Wir empfehlen, dieses Fläschchen vor dem Öffnen kurz zu zentrifugieren, um den Inhalt auf den Boden zu bringen. In sterilem destilliertem Wasser oder wässrigem Puffer mit 0,1 % BSA auf eine Konzentration von 0,1–1,0 mg/ml rekonstituieren. Stammlösungen sollten in Arbeitsaliquots aufgeteilt und bei ≤ -20 °C gelagert werden. Weitere Verdünnungen sollten in geeigneten Pufferlösungen vorgenommen werden. |
Versand und Lagerung
Die Produkte werden mit Kühlakkus geliefert und können bei -20℃ bis -80℃ für 1 Jahr.
Es wird empfohlen, das Protein bei der ersten Verwendung in kleinere Mengen aufzuteilen. und vermeiden Sie wiederholte Frost-Tau-Zyklen.
VorsichtS
1. Vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen.
2. Bitte tragen Sie zu Ihrer Sicherheit und Gesundheit bei Operationen Laborkittel und Einweghandschuhe.
3. Nur für Forschungszwecke!
Zahlung und Sicherheit
Ihre Zahlungsinformationen werden sicher verarbeitet. Wir speichern weder Kreditkartendaten noch Zugriff auf Ihre Kreditkarteninformationen.
Anfrage
Sie können auch mögen
FAQ
Das Produkt ist nur für Forschungszwecke bestimmt und nicht für die therapeutische oder diagnostische Anwendung bei Menschen oder Tieren. Produkte und Inhalte sind durch Patente, Marken und Urheberrechte von
Für bestimmte Anwendungen sind möglicherweise zusätzliche geistige Eigentumsrechte Dritter erforderlich.