蛋白质
抗体捕获工具：轻松处理IP和co-IP，用蛋白质A/G琼脂糖和磁珠处理
蛋白 A 和蛋白 G 是抗体亲和纯化和免疫沉淀 (IP) 的金标准蛋白。通过将蛋白 A 和蛋白 G 与琼脂糖或磁珠共价偶联，这些工具与只有一种蛋白类型的珠子相比，具有更广泛的结合范围，从而增强了它们的多功能性。此外，这些产品中使用的蛋白 A 和蛋白 G 经过基因改造，可保留其对免疫球蛋白 (I...
Yeasen Anti-DYKDDDDK (Flag) 亲和凝胶：低丰度膜蛋白的精密纯化
在生物医学研究领域，蛋白质纯化是探索生命奥秘的关键技术。然而，传统的纯化方法效率低、成本高，尤其是结构生物学研究的重点——膜蛋白。这些蛋白质结构复杂，在细胞膜上的表达水平低，对环境条件敏感，纯化难度特别大。现在， Yeasen 生物科技凭借卓越的研发实力，推出了升级版 抗 DYKDDDDK（F...
免费指南：优化蛋白质纯化工作流程
蛋白质纯化是生物化学和分子生物学中的一项基本技术，广泛应用于研究、诊断和治疗应用。要研究特定蛋白质，第一步是从生物样本中分离和纯化它。然而，鉴于蛋白质的多样性和生物系统的复杂性，获得高纯度蛋白质可能是一个挑战。了解蛋白质纯化的核心原理并为您的研究选择正确的技术可以大大提高您的工作流程效率和产量...
抗体捕获工具，轻松处理IP/COIP
——Protein A/G琼脂糖或磁珠 Protein A和Protein G是抗体亲和纯化和免疫沉淀最常用的蛋白，Protein A/G琼脂糖或磁珠将Protein A和G共价偶联到介质表面，结合能力更强，结合范围更广，实用性更高。 r蛋白质 A/G琼脂糖 树脂 ...
捕获标志/HA/MYC标记蛋白的工具
标签抗体介绍 标签抗体用于检测和纯化各种商业表达载体上的标签序列，以分析和确定目标蛋白的表达水平和功能。其使用原理是抗原抗体反应，这些标签抗体可以特异性地结合相应的标签融合蛋白。以下是一些适合与标签抗体一起使用的常见蛋白质标签的简要列表： 表1. 不同蛋白质标签介绍 标签...
IDES蛋白酶：高特异性IgG降解酶
产品介绍 IdeS 蛋白酶，全称化脓性链球菌免疫球蛋白 G 降解酶 (IdeS)，是由人类病原体化脓性链球菌产生并分泌到细胞外的半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性，仅识别 IgG 并在抗体铰链区的特定位点进行切割，导致 IgG 水解为完整的 F(ab')2 片段和 Fc 片...
新到达！快速PNGase F，仅10分钟即可完成脱糖基化
随着糖蛋白质组学和抗体药物研究的快速发展，糖基化修饰也备受关注。细胞与细胞、细胞与病原体之间的接触主要通过糖与蛋白质的相互作用完成，而糖基化决定了糖复合物的黏附性质。在IgG中，Fc区Asn297处保守的N连接糖基化对其活性也至关重要。此外，一些抗体还具有额外的N-糖链，它们与Fc区Asn29...
Yeasen 预制凝胶，轻松运行美丽的乐队！
与传统手工灌胶相比，预制胶可以避免接触大量有毒试剂，节省大量时间，有效解决手工灌胶变异性大的问题。 Yeasen 预制凝胶、PAGE 凝胶快速制备试剂盒和手动凝胶制备时间比较 Yeasen 预制凝胶、快速凝胶制备试剂盒和手动凝胶制备组件比较 产品编号 ...
链霉亲和素 - 生物素的替代品
1.背景介绍 链霉亲和素是来源于链霉菌（Streptomyces avidinii）的生物素结合蛋白，其非特异性结合能力远低于亲和素，与在中性pH下带净正电荷、含有约7%碳水化合物的蛋清亲和素相比，链霉亲和素具有在中性pH下几乎不带净电荷、不含碳水化合物等更优异的化学性质，因此被广泛用作亲和...
蛋白酶抑制剂/磷酸酶抑制剂
- 清除酶的诱惑。 为什么要清除蛋白质中的蛋白酶和磷酸酶？ 在平衡状态下，内源性蛋白质不断生成和降解，维持细胞内蛋白质的稳定水平。体外从细胞和组织中提取蛋白质时，大量能够降解提取蛋白质的内源性酶（如磷酸酶和蛋白酶）也会被释放出来。在蛋白质生成受到明显抑制而降解持续进行的情况下，这些酶可以快...
Yeasen 彩虹蛋白标记，满足您从 2.7 到 300 kDa 的各种需求！
预染标记物中的蛋白质与染料共价结合，可在电泳或转膜过程中直接目视观察，从而实现对整个电泳过程的监控、转移效率的评估以及目标蛋白质的可靠定位。因此，选择正确的蛋白质标记物是Western blot等实验成功的必要条件之一。 Yeasen 生技三色预染蛋白标记物：由高纯度预染重组蛋白制成，以标准...
正常IgG（正常免疫球蛋白G）
正常IgG是未经标记的非特异性IgG，常用于免疫沉淀（IP）、免疫共沉淀（Co-IP）、染色质免疫沉淀（ChIP）、免疫组化、免疫荧光等抗体相关实验中作为对照IgG（Control IgG），作为对照IgG可以排除IgG本身与特定靶蛋白或其他特定生物分子的非特异性结合。 Yeasen 提供多...